ROBERT F. SERVICE (SCIENCE), 30 de Agosto de 2025
El ARN podría haber ayudado a que los aminoácidos se unieran sin una maquinaria proteica preexistente, sugiere un estudio de laboratorio
La vida actual depende de las proteínas, elementos celulares esenciales que lo hacen todo, desde flexionar los músculos hasta transportar oxígeno. Y las proteínas, a su vez, dependen del ARN, que contiene las recetas para su elaboración y también contribuye a su ensamblaje. En las células modernas, grandes enzimas proteicas ayudan a conectar fragmentos de ARN con aminoácidos, los componentes básicos de las proteínas. Luego, el ribosoma, la máquina celular basada en ARN y proteínas, une los aminoácidos en una cadena proteica, leyendo la secuencia correcta de una hebra más larga de ARN mensajero. Pero hace miles de millones de años, antes de la evolución de las enzimas y el ribosoma, ¿cómo pudieron construirse las primeras proteínas de la vida?
Los investigadores afirman haber descubierto una ruta plausible mediante la cual el ARN y los aminoácidos podrían haberse emparejado para ensamblar pequeñas proteínas llamadas péptidos, sin la ayuda de enzimas complejas ni del ribosoma. El trabajo, publicado hoy en Nature , ofrece una visión de cómo el ARN pudo haber contribuido a la formación de las primeras proteínas simples , un evento que podría haber sentado las bases para la evolución.
“Este es el primer paso para que las moléculas de información de la vida codifiquen péptidos”, afirma Matthew Powner, químico del University College de Londres (UCL), quien dirigió el estudio. Thomas Carell, químico de la Universidad Ludwig Maximilian de Múnich, afirma que el estudio “ofrece perspectivas maravillosas” sobre “uno de los grandes enigmas de la química prebiótica”.
En el corazón de la asociación proteína-ácido nucleico se encuentra el proceso mediante el cual el ARN consigue que los aminoácidos se unan. Los aminoácidos no se unen de forma natural para formar proteínas. Primero deben ser activados químicamente, tras lo cual se unen como los vagones de un tren. Hoy en día, la biología acelera este proceso mediante enzimas de gran tamaño que inducen a los aminoácidos a reaccionar con una molécula de energía celular llamada ATP. Esto crea una forma de aminoácido que puede unirse químicamente al ARN para crear una combinación activada conocida como aminoacil-ARN. Solo entonces estos compuestos pueden ser transportados al ribosoma, que corta los fragmentos de ARN al unir los aminoácidos para formar péptidos.
Desde la década de 1970, numerosos grupos han probado diversas estrategias químicas para producir aminoacil-ARN activados en condiciones que simulan un entorno primitivo como el de la Tierra primitiva. Sin embargo, las reacciones generalmente han funcionado mal, o incluso no han funcionado, y a menudo producen compuestos inestables en el agua, lo que sugiere que no habrían tenido mucha capacidad de permanencia en la Tierra primitiva, afirma Powner.
Con la esperanza de mejorar, Powner y sus colegas recurrieron a un compuesto rico en energía llamado panteteína, que participa en numerosas reacciones metabólicas celulares y podría haberse formado en entornos de agua de lago en la Tierra primitiva, como informaron los investigadores el año pasado. En el nuevo estudio, los investigadores añadieron panteteína a agua que contenía aminoácidos. Los aminoácidos reaccionaron con ella, creando una combinación conocida como aminoacil-tiol, lista para reaccionar con el ARN. «Esto obliga a los aminoácidos a reaccionar con el ARN y no entre sí», afirma Moran Frenkel-Pinter, químico especializado en el origen de la vida de la Universidad Hebrea de Jerusalén.
El ARN puede adoptar dos formas: como hélice molecular monocatenaria o bicatenaria. Cuando Powner y sus colegas intentaron hacer reaccionar los aminoaciltioles con ARN monocatenario, los aminoácidos se unieron a él de forma caótica a lo largo del ARN. Pero cuando el equipo de Powner utilizó ARN bicatenario, que se asemeja más al que se aparea con los aminoácidos en las células, las reacciones produjeron aminoacil-ARN activados con estructuras que coinciden con las que normalmente producen las enzimas. «Es un logro impresionante», afirma Nick Lane, químico especializado en el origen de la vida en la UCL, independiente del grupo de Powner. «Se parece a la química de la vida, aunque con algunas diferencias».
Powner y sus colegas llevaron su experimento un paso más allá. Al enriquecer su mezcla con sulfuro de hidrógeno y compuestos llamados tioácidos, ambos probablemente abundantes en la Tierra primitiva, los fragmentos de aminoácidos de los aminoacil-ARN se unieron para formar péptidos, sin necesidad de enzimas ni ribosomas.
Lane advierte que el nuevo trabajo aún solo produce péptidos con una disposición aleatoria de aminoácidos, a diferencia del ordenamiento controlado genéticamente que realizan los ribosomas. «Aún no han resuelto ese problema», afirma Lane. Powner coincide, pero afirma que el trabajo actual ya revela que algunos ARN tienen una ligera preferencia por interactuar con determinados aminoácidos sobre otros. «Este es solo el primer paso», concluye.
A pesar de la excepcionalidad de este artículo, Lane cree que el nuevo trabajo está ayudando a cerrar la brecha entre las posturas divergentes sobre el origen de la vida. Durante décadas, un grupo de investigadores ha enfatizado el papel central del ARN, mientras que otro grupo —el llamado «metabolismo primero»— ha argumentado que las redes químicas autosuficientes debían surgir antes de que moléculas genéticas autorreplicantes como el ARN pudieran surgir para utilizarlas. Con la nueva evidencia de que los compuestos ricos en energía desempeñaron un papel clave en la unión de los aminoácidos con el ARN, Lane afirma que «todo este campo está avanzando un poco más».
Gaceta Crítica 
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